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DESCUBREN QUE UNA MUTACIÓN QUE INACTIVA EL CANAL IÓNICO CAUSA LA ENCEFALOPATÍA EPILÉCTICA INFANTIL

El canal iónico que puede estar detrás de la encefalopatía epiléptica infantil

Una investigación del Instituto Nacional de Trastornos Neurológicos y Accidentes Cerebrovasculares de EE UU, liderada por la española Anabel Fernández Mariño, ha caracterizado una mutación que inactiva el canal de potasio Kv2.1 en la membrana de las neuronas, ofreciendo pistas sobre los mecanismos que causan esta enfermedad.

Enrique Sacristán
CEST

Mutaciones en el gen que codifica para el canal de potasio Kv2.1 causan la encefalopatía epiléptica infantil. / Adobe Stock

Los canales iónicos son proteínas de la membrana celular que se abren por estímulos mecánicos como el voltaje. Cuando este varía, se produce un cambio de conformación en una zona del canal llamada ‘sensor de voltaje’, que está conectada, a su vez, a otra denominada ‘poro’.

Este poro actúa como la vía de paso de iones (potasio, sodio, calcio, etcétera) desde dentro de la célula hacia fuera, al medio extracelular, o viceversa, un flujo que produce una corriente y se puede medir. El correcto funcionamiento de los canales iónicos asegura que células excitables como las neuronas funcionen, se activen y propaguen el impulso nervioso.

La activación e inactivación del canal de potasio Kv2.1, presentes en el sistema nervioso central, son cruciales para regular la actividad eléctrica de las neuronas

Ahora, investigadores del Instituto Nacional de Trastornos Neurológicos y Accidentes Cerebrovasculares (NINDS, uno de los National Institutes of Health de EE UU) han estudiado el canal de potasio Kv2.1, presente en el sistema nervioso central, donde su activación e inactivación son cruciales para regular la actividad eléctrica intrínseca de las neuronas.

Los resultados se publican en la revista Nature, con la española Anabel Fernández Mariño como primera autora.

También se sabe que mutaciones en el gen que codifica para este canal causan encefalopatía epiléptica infantil, que provoca convulsiones en algunos bebés, niños y niñas. Los mecanismos por los que estas mutaciones producen la enfermedad –de varios tipos– no están claros, pero este estudio puede ayudar a esclarecerlos.

Estructura en 3D del canal

Para entender mejor cómo funciona el canal o proteína Kv2.1, los autores han determinado primero su estructura tridimensional mediante microscopía criogénica electrónica. Esta técnica, junto a estudios electrofisiológicos, les han ayudado a entender cómo las mutaciones pueden producir la enfermedad.

Vista lateral y externa de la estructura del canal de potasio Kv2.1, donde las bolitas verdes representan los iones de potasio. / A. Fernández-Mariño et al. /Nature

Así, “estudiando múltiples mutaciones que causan encefalopatías epilépticas descubrimos una, llamada mutación F412L, que acelera la inactivación de este canal de potasio, haciendo que virtualmente no funcione”, destaca Fernández Mariño.

 Al estudiar mutaciones que causan encefalopatías epilépticas hemos descubierto que la F412L acelera la inactivación de este canal de potasio, haciendo que virtualmente no funcione. Anabel Fernández Mariño (NINDS, NIH)  

“Por tanto –continúa–, es posible que la función de las neuronas que tengan el canal mutado se vea afectada y esto de lugar a la enfermedad, aunque necesitamos experimentos en neuronas y modelos animales para entender mejor el efecto de la mutación”.

El nexo hidrofóbico

Sin embargo, el hallazgo de la mutación F412L ha permitido descubrir una región o ‘nexo hidrofóbico’ [que repele el agua] que controla la inactivación del canal de potasio y, seguramente, también otros, como los de sodio y calcio, según los autores.

“Inesperadamente, al hacer un alineamiento de estructuras y secuencias proteicas con otros canales de sodio, potasio y calcio, nos dimos cuenta de que este nexo hidrofóbico aparece también en esos canales, lo que sugiere que el mecanismo de inactivación a través de este nexo podría actuar en todos ellos”, apunta Fernández Mariño.

El nexo hidrofóbico del canal de potasio aparece también en los canales de sodio y calcio, lo que sugiere que el mecanismo de inactivación a través de él podría actuar en todos ellos

De confirmarse, esto podría explicar las mutaciones que modifican la inactivación de los canales de sodio y calcio, indispensables para la creación del potencial de acción de las neuronas y de las células cardiovasculares, que hasta ahora no tenían explicación.

Además, este nexo hidrofóbico podría ser relevante como sitio de unión de fármacos que regulan los canales iónicos. Algunos medicamentos modulan su actividad, estabilizándolos en el estado inactivo. Las dihidropiridinas que se usan para tratar la hipertensión, por ejemplo, actúan a través de este mecanismo con los canales de calcio, aunque no se conocen todos los detalles.

Este nexo hidrofóbico podría ser el lugar donde las dihidropiridinas y otros medicamentos se están uniendo

Según los autores, dada su naturaleza hidrofóbica, este nexo podría ser el lugar donde las dihidropiridinas y otros medicamentos se están uniendo. Futuras investigaciones en este campo con diferentes canales y sustancias que estabilizan su estado inactivado podrían ayudar a entender mejor cómo se unen en el nexo hidrofóbico y funcionan.

“Se abre la puerta a nuevos proyectos de diseño de fármacos y péptidos específicos para tratar enfermedades relacionadas con estos canales iónicos”, concluye la investigadora española del NINDS.

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Referencia:

Ana I. Fernández-Mariño et al. “Inactivation of the Kv2.1 channel through electromechanical coupling”. Nature (2023).

_________
Fuente:
SINC

Derechos: Creative Commons.

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