Bioquímica
Es la primera ocasión en la que se identifica una proteína natural que sigue un patrón de este tipo
La citrato sintasa se ensambla espontáneamente en un patrón fractal conocido como triángulo de Sierpinski. / CRÉDITOS: MPI F. MICROBIOLOGÍA TERRESTRE/ HOCHBERG.
Pablo Javier Piacente
15 ABR 2024 18:25
Los científicos han descubierto una molécula en la naturaleza que sigue un patrón geométrico de autosimilitud, conocido como fractal. La enzima microbiana denominada citrato sintasa es la primera estructura fractal molecular ensamblada directamente en la naturaleza que ha logrado identificarse hasta el momento. Los especialistas creen que este fractal puede representar un accidente evolutivo.
Un equipo internacional de investigadores dirigido por el Instituto Max Planck de Marburg y la Universidad Philipps de Marburg, en Alemania, ha revelado el primer fractal molecular regular de la naturaleza. Se trata de una cianobacteria que se ensambla espontáneamente en un patrón conocido como triángulo de Sierpinski. El hallazgo se resume en un nuevo estudio publicado en la revista Nature.
La perfección de la naturaleza
Un fractal se define como un objeto geométrico en el que se repite el mismo patrón a diferentes escalas y con distinta orientación. Aunque este diseño puede observarse en diferentes estructuras en la naturaleza, que tienen cierta regularidad y sus partes individuales se asemejan a la forma de toda la estructura, con una coincidencia casi exacta en todas las escalas, los ejemplos no son numerosos ni extendidos.
Según una nota de prensa, las moléculas también tienen cierta regularidad, pero la autosimilitud se rompe cuando las escalas varían: en los fractales, la misma persiste en todas las escalas. Por eso, los fractales regulares a nivel molecular eran completamente desconocidos en la naturaleza, por lo menos hasta esta nueva investigación y el hallazgo de la enzima microbiana llamada citrato sintasa, la cianobacteria que sí parece seguir un patrón fractal.
Combinando microscopía electrónica y bioquímica evolutiva, los científicos pudieron apreciar que esta proteína logra ensamblarse en un fractal. Habitualmente, cuando las proteínas se autoensamblan el patrón es altamente simétrico: cada cadena proteica adopta la misma disposición en relación con sus vecinas. Sin embargo, estas interacciones simétricas siempre conducen a patrones que se rompen a gran escala.
¿Un accidente evolutivo?
Todo indica que la clave de la proteína fractal es que su ensamblaje pasa por alto esta regla de simetría. En este caso, múltiples cadenas de proteínas realizan interacciones ligeramente diferentes en distintas posiciones del fractal. Esta fue la base para formar el fractal conocido como triángulo de Sierpiński, con sus grandes vacíos internos, y no crear una red regular de moléculas.
¿Cuál fue la causa de este patrón? Los investigadores explicaron que la evolución utiliza a menudo el autoensamblaje para regular las enzimas, pero en este caso a la cianobacteria en la que se encuentra esta enzima no parece importarle demasiado si su citrato sintasa puede o no ensamblarse en un fractal.
A pesar de esto, cuando los científicos manipularon genéticamente la bacteria para evitar que su citrato sintasa se ensamblara en los triángulos fractales, las células crecieron adecuadamente en una amplia variedad de condiciones. “Esto sugiere que el fenómeno podría ser simplemente un accidente inofensivo de la evolución. Estos accidentes pueden ocurrir cuando la estructura en cuestión no es demasiado difícil de construir”, concluyó en el comunicado el científico Georg Hochberg, uno de los autores principales del estudio.
______________
Referencia
Emergence of fractal geometries in the evolution of a metabolic enzyme. Franziska L. Sendker et al. Nature (2024). DOI:https://doi.org/10.1038/s41586-024-07287-2
__________
Fuente:
